La formación de un complejo ES coloca a los reactivos en la cercanía de
residuos de aminoácidos del sitio activo de la enzima. Las cadenas laterales
ionizables participan en dos clases de catálisis química: catálisis ácido-base y catálisis covalente. Son los dos modos
químicos principales de catálisis.
Residuos polares de aminoácidos en sitios activos
La cavidad del sitio activo en una enzima en general está
cubierta con residuos hidrofóbicos de aminoácidos. Sin embargo, también en el
sitio activo hay unos pocos residuos polares, ionizables. Los residuos polares
de aminoácidos tienen cambios químicos durante la catálisis enzimática. Esos
residuos forman gran parte del centro catalítico de la enzima.
Sólo una cantidad pequeña de residuos de aminoácidos
participa en forma directa para catalizar reacciones. La mayor parte de los
residuos contribuyen en forma indirecta, ayudando a mantener la estructura
tridimensional correcta de una proteína.
Los estudios de mutagénesis in vitro de las enzimas han
confirmado que la mayor parte de las situaciones de aminoácidos tiene poco
efecto sobre la actividad enzimática.
Sin embargo toda enzima tiene unos pocos residuos clave que son
absolutamente esenciales para la catálisis. Algunos de estos residuos
participan en forma directa en el mecanismo catalítico, con la frecuencia
actuando como catalizador ácido o base.
Catálisis ácido-base
En la catálisis ácido-base, la aceleración de una reacción
se debe a la transferencia catalítica de un protón. Esta catálisis ácido-base
es la forma más común de catálisis en química orgánica y también es común en
las reacciones enzimáticas. Las enzimas que la hacen se basan en cadenas
laterales de aminoácido que pueden donar y aceptar protones en las condiciones
de pH neutro de las células. Este tipo de catálisis ácido-base, donde intervienen
agentes de transferencia de protones, se llama catálisis ácido-base general. De
hecho, los sitios activos de estas enzimas son el equivalente biológico de una
solución de ácido o base.
Catálisis covalente
En la catálisis covalente se une a un sustrato en forma
covalente a la enzima y se forma un compuesto intermediario reactivo. La cadena
lineal que reacciona con la enzima puede ser un nucleófilo o un electrófilo. En
el segundo paso de la reacción se transfiere una porción del sustrato
intermedio aun segundo sustrato.
Influencia del pH sobre las velocidades de reacción de una enzima
El efecto del pH sobre las velocidades de reacción de una
enzima puede indicar cuales residuos ionizables de aminoácido están en su sitio
activo. La sensibilidad al pH suele reflejar una alteración en el estado de
ionización de uno o más residuos que participan en la catálisis, aunque a veces
se afecta la unión del sustrato.
Realizado por: Delsy
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