Muchos tipos diferentes de moléculas inhiben las enzimas y
actúan de diversas formas. Existe una distinción importante ente la inhibición reversible
y la inhibición irreversible.
Inhibición reversible: es la unión no covalente de un
inhibidor a la enzima, pero difieren en los mecanismos por medio de los cuales
reducen la actividad enzimática y en la forma que afectan la cinética de la
reacción. En algunos casos la unión no covalente puede ser tan fuerte que
parezca irreversibles en condiciones fisiológicas.
Inhibición irreversible: es la unión covalente con las
enzimas y las inactivan de manera irreversible. Casi todos los inhibidores
enzimáticos irreversibles son sustancias toxicas, naturales o sintéticas. En la
mayoría de los casos estas sustancias reaccionan con algún grupo funcional del
lugar activo para bloquear el lugar del sustrato o para dejarlo catalíticamente
inactivo.
Realizado por: Delsy
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