Ecuación de Michaelis-Menten

Ecuación de Michaelis-Menten

Las reacciones catalizadas por enzimas, como cualquier reacción química, se pueden describir en forma matemática como ecuaciones de velocidad. En ellas, varias constantes indican la eficiencia y especificidad de una enzima y en consecuencia son útiles para determinada enzima. Las primeras ecuaciones de velocidad fueron deducidas a principios de 1900 examinando los efectos de variaciones en la concentración de sustrato. La figura siguiente muestra un resultado típico, donde la velocidad inicial (Vo) de una reacción es graficada en función de la concentración de sustrato ([s]).

Figura 5.4 Gráficas de velocidad inicial V0 en función de la concentración de sustrato ([S]) para una reacción catalizada por enzima. A) Cada punto del experimento se obtiene de una curva separada usando la misma concentración de enzima. La forma de la curva es hiperbólica. A bajas concentraciones de sustrato, la curva tiende a una recta que asciende con mucha pendiente. En esta región de la curva, la reacción depende mucho de la concentración de sustrato. A altas concentraciones de sustrato, la enzima está casi saturada y la velocidad inicial de la reacción no cambia mucho cuando se aumenta más la concentración del sustrato. B) la concentración del sustrato que corresponde a la mitad de la velocidad máxima se llama constante de Michaelis (Km). La enzima está a la mitad de la saturación cuando S=Kmáx.

El primer paso es una interacción biomolecular entre la enzima y el sustrato para formar un complejo ES. A altas concentraciones de sustrato, la velocidad inicial no cambia mucho cuando de agrega más S. Ello indica que la cantidad de enzima ha llegado a ser limitante de la velocidad de esta reacción. La concentración de la enzima es una parte importante en la reacción general como es de esperarse para la formación de un complejo ES. A bajas concentraciones de sustrato la velocidad es inicial es muy sensible a cambios de concentración de sustrato. Bajo estas condiciones la mayor parte de las moléculas de las enzimas todavía no se han unido al sustrato y la formación del complejo Es depende de la concentración del sustrato.

La pendiente de la curva de V0 en función de [S] es la de una hipérbola rectangular.  La ecuación hipérbola rectangular es

Donde a es la asíntota de la curva y b es el punto del eje X que corresponde a un valor igual  a/2. En los experimentos de cinética enzimática. Y= Vo y X= [S]. El valor asintótico (a) se llama V_máx. Es la velocidad máxima de la reacción a concentraciones de sustrato infinitivamente grandes. 

El termino b en la ecuación general de la hipérbola rectangular se llama constante de Michaelis (K_m) y se define como la concentración de sustrato cuando Vo es igual a la mitad de la V_máx. La ecuación completa de la velocidad es:
La ecuación de Michaelis-Menten describe la relación entre la velocidad inicial de una reacción y la concentración del sustrato.
Realizado por: Delsy